hemoglobín

hemoglobín [gr. + lat.], Hb, Hgb — červené krvné farbivo, globulárny metaloproteín sústredený v červených krvinkách, zabezpečujúci transport kyslíka z pľúc do tkanív. Tvorí sa v nezrelých červených krvinkách najmä v kostnej dreni. Molekula hemoglobínu obsahuje štyri proteínové podjednotky, na každú z nich sa viaže prostetická skupina hém. Podjednotky predstavujú dva páry proteínových reťazcov (α a β) s vysokou sekvenčnou a konformačnou homológiou (reťazec α obsahuje 141, reťazec β 146 aminokyselinových zvyškov), ktoré vytvárajú kompaktný symetrický tetramér. Variabilita aminokyselín v proteínovom reťazci je príčinou existencie dvoch základných typov hemoglobínu obsiahnutých v hemoglobíne dospelého človeka: HbA₁ (α₂β₂; obsah okolo 98 %, relatívna molekulová hmotnosť 64 450), HbA₂ (α₂δ₂; obsah okolo 2 %). Fetálny hemoglobín (α₂γ₂) sa nachádza v tele plodu po prvých troch mesiacoch vývinu. Rozdiely medzi reťazcami β a γ zaručujú, že fetálny hemoglobín (α₂γ₂) je schopný efektívne preberať kyslík z hemoglobínu α₂β₂ matky. Molekula hemoglobínu je schopná viazať štyri molekuly kyslíka (z hemoglobínu vzniká oxyhemoglobín), pričom kyslík sa prechodne viaže na ióny železa Fe²⁺ v héme (v erytrocytoch je na hemoglobín viazaných až 70 % železa prítomného v organizme), čím sa zjasňuje pôvodné tmavočervené sfarbenie hemoglobínu. Hemoglobín zabezpečuje aj transport oxidu uhličitého (ako jedného z konečných produktov oxidačného metabolizmu zlúčenín uhlíka) z tkanív do pľúc (kde je vydychovaný), pričom sa na hemoglobín viaže prostredníctvom koncovej aminoskupiny proteínových podjednotiek, nie však prostetickej skupiny. Väzba kyslíka, ako aj iných molekúl (oxid uhličitý a uhoľnatý) závisí najmä od hodnoty pH, prítomnosti alosterického modulátora 2,3-bisfosfoglycerátu a parciálneho tlaku kyslíka (v pľúcach je vyšší, preto sa v nich hemoglobín mení na oxyhemoglobín, v tkanivách nižší, preto sa asi 30 % kyslíka z väzby uvoľní; vzniká deoxyhemoglobín). Oxidáciou železnatých iónov prítomných v hemoglobíne na železité ióny vzniká methemoglobín, ktorý nie je schopný viazať molekulárny kyslík. Hemoglobín veľmi dobre viaže oxid uhoľnatý, pričom vzniká karboxyhemoglobín zabraňujúci prenosu kyslíka, čo zapríčiňuje toxickosť oxidu uhoľnatého pre ľudský organizmus. V dôsledku bodových mutácií v molekule globínu, ktoré vyvolávajú nahradenie jednej aminokyseliny inou aminokyselinou, vznikajú patologické hemoglobíny (mutácie sa najčastejšie vyskytujú v reťazci β). Klinicky najdôležitejší patologický hemoglobín je hemoglobín S, ktorého prítomnosť v červených krvinkách podmieňuje ich typický kosáčikový tvar a výrazný sklon k hemolýze (kosáčikovitá anémia). Vrodené poruchy hemoglobínu sa nazývajú hemoglobinopatie. U dospelých žien sa v 1 l krvi nachádza 120 – 160 g hemoglobínu, u mužov 135 – 170 g. Fyziologicky najvyššia hodnota hemoglobínu (okolo 190 g/l) sa vyskytuje u novorodencov, najnižšia (okolo 110 g/l) u dojčiat. Priemerný obsah hemoglobínu v jednej červenej krvinke je 28 – 32 pg (pikogramov), priemerná koncentrácia 30 – 35 %. Množstvo hemoglobínu v krvi sa zvyšuje za fyziologických podmienok pri dlhodobom pobyte vo vysokej nadmorskej výške.